El funcionamiento correcto de las enzimas depende de factores externos e internos como son.
- El ph.
- La concentración del sustrato.
- La concentración de la enzima.
- La temperatura.
- El tiempo.
- La presión.
- Poseen una elevada eficiencia catalítica.
- Recuperan su estado inicial después de un ciclo catalítico.
- Son específicos tanto para la reacción como para la sustancia sobre la cual ha de actuar.
- Su actividad catalítica puede ser regulada por mecanismos celulares que varían en función de la actividad metabólica.
.Apoenzima: Parte proteica de la enzima
Grupo prostetico: Es la parte no aminoacidica de la enzima, es muy variable y puede diferenciarse en:
Coenzimas: Son muy diferentes a los cofactores, son de peso molecular alto, están covalentemente unidos a un sitio proteico de la enzima y son termoestables.
Cofactores: No hacen parte de la enzima, son de peso molecular bajo, son iones inorgánicos, se pueden diferenciar por su enlace no covalente.
Holoenzima: Se refiere a dos partes de la enzima , proteica y no proteica.
Zimogeno: Forma inactiva de la enzima.
Isozima: Diferente forma activa de la misma enzima, varían en su composición y lugar de origen, pero sobre el mismo sustrato.
generalmente las enzimas se clasifican según la reacción o mecanismo que catalizan, estas son divididas en 6 grupos los cuales son:
Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxido-reducción (redox).
Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos funcionales.
Hidrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces por hidrólisis (adicción de agua).
Liasas: Catalizan la ruptura de enlaces por la ruptura de átomos generando un doble enlace.
Isomerasas: Catalizan cambios geométricos o estructurales (isomeria).
Ligasas: Catalizan las uniones de las moléculas acopladas a la hidrólisis o síntesis de ATP (síntesis de enlaces fosfato de alta energía).
Hablando un poco mas de la cinética enzimática la podríamos definir como el estudio bioquímico por el cual podemos determinar cuantitativamente la velocidad com la que se lleva a cabo una reacción enzimática. la velocidad enzimática depende de factores cinéticos como termodinámicos tales como.
Energía exergonica: Esta se presenta en reacciones espontaneas, libera energía, por la cual la energía que necesita para llevar a cabo la reacción enzimática es poca.
Energía endorgonica: Esta no se presenta espontáneamente, no es favorable en las reacción de catálisis enzimática y metabolismo, puesto que requiere mucha energía.
Energía libre de Gibbs: Es la energía disponible para llevarse a cabo un trabajo (reacción enzimática), la energía libre de Gibbs es el factor mas importante para la termodinámica enzimática.
Como apoyo pedagógico te recomiendo visitar la website.
http://www.metalurgia.uda.cl/apuntes/Jchamorro/termodinamica/Energ%C3%ADa%20Libre.pdf.
Estado de tansicion: Es el momento de la reacción en el cual todas las moléculas interactuantes se encuentran activadas energeticamente., es el tope, lo máximo o cima en el proceso de activación.
Estado de activación: Es la cantidad de energía en forma de calorías que se requieren para que a una temperatura dad todas las partículas alcancen un estado reactivo.
las enzimas en su actuar poseen mecanismos muy específicos para su catálisis por los cuales reconocen el sustrato adecuado para la reacción, esto ocurre mediante de el alojamiento de el sustrato en un sitio específico de la enzima llamado "sitio activo". por esta razón tendremos en cuenta 4 mecanismos importantes para la catálisis enzimática los cuales son:
Catálisis de proximidad: En este las moléculas altamente reactivas se acercan lo suficiente para general enlaces.
Catálisis ácido-base: Utiliza las cadenas de aminoácidos o los grupos prostéticos bajo la función de ácidos o bases para general la catálisis.
Catálisis por deformación: En esta la enzima y el sustrato adoptan una conformación desfavorable y diferente en la cual se facilita le ruptura de los enlaces.
Catálisis covalente: Se crean enlaces covalentes momentáneos entre el sustrato y la enzima, para finalmente regresar a su estado natural después de generar un producto.
Las reacciones enzimáticas y catalíticas no pueden producirse a una velocidad cualquiera (lento o rápido), cada reacción posee una velocidad la cual es favorable para el mecanismo. Es por esta razón que entran en función los inhividores, los cuales se encargan de acelerar o disminuir la velocidad de reacción y evitar daños en la metabolismo.
Entre estas inhibiciones podemos reconocer tres tipos:
Inhibición competitiva: Son aquellos que disminuyen la interacción de la enzima con el sustrato, generando una competición entre el sustrato y el inhibidor por el sitio activo ya que ambos poseen similitud en su estructura.
Inhibición no competitiva: Permite la interacción de la enzima y el sustrato pues se crea un complejo enzima-sustrato-inhibidor, pero disminuye la velocidad de reacción.
Inhibición alostérica: El inhibidor se fija a un lugar diferente al centro activo llamado "centro alostérico".
Si deseas aprender un copo mas de el tema tratado, te recomiendo visitar las ciberpaginas.
Holoenzima: Se refiere a dos partes de la enzima , proteica y no proteica.
Zimogeno: Forma inactiva de la enzima.
Isozima: Diferente forma activa de la misma enzima, varían en su composición y lugar de origen, pero sobre el mismo sustrato.
generalmente las enzimas se clasifican según la reacción o mecanismo que catalizan, estas son divididas en 6 grupos los cuales son:
Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxido-reducción (redox).
Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos funcionales.
Hidrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces por hidrólisis (adicción de agua).
Liasas: Catalizan la ruptura de enlaces por la ruptura de átomos generando un doble enlace.
Isomerasas: Catalizan cambios geométricos o estructurales (isomeria).
Ligasas: Catalizan las uniones de las moléculas acopladas a la hidrólisis o síntesis de ATP (síntesis de enlaces fosfato de alta energía).
Hablando un poco mas de la cinética enzimática la podríamos definir como el estudio bioquímico por el cual podemos determinar cuantitativamente la velocidad com la que se lleva a cabo una reacción enzimática. la velocidad enzimática depende de factores cinéticos como termodinámicos tales como.
Energía exergonica: Esta se presenta en reacciones espontaneas, libera energía, por la cual la energía que necesita para llevar a cabo la reacción enzimática es poca.
Energía endorgonica: Esta no se presenta espontáneamente, no es favorable en las reacción de catálisis enzimática y metabolismo, puesto que requiere mucha energía.
Energía libre de Gibbs: Es la energía disponible para llevarse a cabo un trabajo (reacción enzimática), la energía libre de Gibbs es el factor mas importante para la termodinámica enzimática.
Como apoyo pedagógico te recomiendo visitar la website.
http://www.metalurgia.uda.cl/apuntes/Jchamorro/termodinamica/Energ%C3%ADa%20Libre.pdf.
Estado de tansicion: Es el momento de la reacción en el cual todas las moléculas interactuantes se encuentran activadas energeticamente., es el tope, lo máximo o cima en el proceso de activación.
Estado de activación: Es la cantidad de energía en forma de calorías que se requieren para que a una temperatura dad todas las partículas alcancen un estado reactivo.
las enzimas en su actuar poseen mecanismos muy específicos para su catálisis por los cuales reconocen el sustrato adecuado para la reacción, esto ocurre mediante de el alojamiento de el sustrato en un sitio específico de la enzima llamado "sitio activo". por esta razón tendremos en cuenta 4 mecanismos importantes para la catálisis enzimática los cuales son:
Catálisis de proximidad: En este las moléculas altamente reactivas se acercan lo suficiente para general enlaces.
Catálisis ácido-base: Utiliza las cadenas de aminoácidos o los grupos prostéticos bajo la función de ácidos o bases para general la catálisis.
Catálisis por deformación: En esta la enzima y el sustrato adoptan una conformación desfavorable y diferente en la cual se facilita le ruptura de los enlaces.
Catálisis covalente: Se crean enlaces covalentes momentáneos entre el sustrato y la enzima, para finalmente regresar a su estado natural después de generar un producto.
Las reacciones enzimáticas y catalíticas no pueden producirse a una velocidad cualquiera (lento o rápido), cada reacción posee una velocidad la cual es favorable para el mecanismo. Es por esta razón que entran en función los inhividores, los cuales se encargan de acelerar o disminuir la velocidad de reacción y evitar daños en la metabolismo.
Entre estas inhibiciones podemos reconocer tres tipos:
Inhibición competitiva: Son aquellos que disminuyen la interacción de la enzima con el sustrato, generando una competición entre el sustrato y el inhibidor por el sitio activo ya que ambos poseen similitud en su estructura.
Inhibición no competitiva: Permite la interacción de la enzima y el sustrato pues se crea un complejo enzima-sustrato-inhibidor, pero disminuye la velocidad de reacción.
Inhibición alostérica: El inhibidor se fija a un lugar diferente al centro activo llamado "centro alostérico".
Si deseas aprender un copo mas de el tema tratado, te recomiendo visitar las ciberpaginas.
- http://www.pucpr.edu/marc/facultad/santos/bioquimica446/enero%202010/CAP%207%20%20Enzimas%20Mecanismos%20y%20Control.pdf.
- http://www.pucpr.edu/marc/facultad/santos/bioquimica446/enero%202010/CAP%206%20Conducta%20de%20las%20proteinas%20%20Enzimas%20(2).pdf.
- http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/energy_enzymes_catalysis.html.
- http://www.homeoint.org/books3/enzimas/index.htm.
- http://biomodel.uah.es/biomodel-misc/anim/inicio.htm#enzi.
Estos link te servirán como herramientas informáticas, pedagógicas y didácticas, ademas son un buen sitios de interés. ! PERO NO SEAS BAGO Y VISITALOS¡
Para culminar despejemos la mente con esta tonada y viajemos aquel lugar que de niños nos daba tanta felicidad.
Dedicada a YENNY LLANO con el alma y el corazón.
BIBLIOGRAFIA.
- Alberto L. Lehninger. Curso breve de bioquímica. Ediciones omega Barcelona 1990. Capitulo 4 pagina 81.
- Murray R. Granner D. Rodwell V. W, Harper. Bioquímica ilustrada 17 edición. Editorial el manual moderno. México 2007.
- Notas tomadas en clases de biología de la célula 1. Profesor Jaime Ivan Rodriguez Ospina: Facultad de medicina, semestre 2 2010.
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